domingo, 7 de agosto de 2011

Estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas



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Estructura terciaria

El término estructura terciaria se refiere al modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales -R de los diferentes aminoácidos, que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser de distintos tipos:

. Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.

. Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.

. Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales libres alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.

. Puentes disulfuro entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas.

Las características de una proteína y, lo que es más importante, las funciones biológicas que realiza dependen de la estructura terciaria que tenga.

La estructura terciaria de las proteínas, especialmente de aquellas de elevado peso molecular, está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aminoácidos, conectadas a través del esqueleto polipeptídico. La estructura de la cadena polipeptídica dentro de un determinado dominio suele ser independiente de la de los otros, ya que pueden presentar estructura de alfa-hélice o bien de lámina plegada.

En la mayoría de los casos, los dominios se unen entre sí mediante una porción proteica flexible que sirve como bisagra. Frecuentemente, representan partes de la proteína que se unen específicamente a factores diferentes, como a una coenzima o a un sustrato.

Los dominios son muy estables, de tal manera que pueden aparecer los mismos en proteínas diferentes; son secuencias de aminoácidos que a lo largo de la evolución han sido especialmente útiles, tanto estructural como funcionalmente, y tienden a repetirse en diferentes proteínas. Se piensa que algunos péptidos con más de un dominio se originaron durante la evolución por fusión de genes que codificaban diferentes proteínas ancestrales, y cada dominio representa una parte que alguna vez fue una molécula separada.

Estructura cuaternaria

Es la estructura que poseen las proteínas, tanto fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas -denominadas subunidad, monómero o protómero- que pueden ser iguales o diferentes. Para que la proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos y, en general, lo hacen mediante uniones débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas.

El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polopeptídicas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia. La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas, dos de un tipo (cadena alfa) y dos de otro tipo (cadena beta).