sábado, 6 de agosto de 2011

Estructuras primaria y secundaria de las proteínas



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Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de organización: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

Estructura primaria

La estructura primaria la poseen todas las proteínas y es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran; es decir, indica los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla y, sin embargo, las más importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización.

Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag. Se debe a la planaridad del enlace peptídico, lo que provoca la rotación de los aminoácidos sobre los carbono alfa para equilibrar las fuerzas de atracción que se pudieran generar.

Con los veinte posibles aminoácidos, el número de polipéptidos que pueden formarse es de 20n, donde n es el número de aminoácidos presentes en la cadena. Como la mayoría de los péptidos contienen más de cien aminoácidos, incluso miles, la variedad de posibles secuencias es prácticamente ilimitada.

La primera proteína de la que se conoció su estructura primaria fue la insulina de ternera, gracias a los trabajos de Sanger y sus colaboradores (1950). Esta secuenciación resultó ser una auténtica proeza en el campo de la biología molecular. Actualmente, se conoce la estructura primaria de varios miles de proteínas diferentes, lo que proporciona una información muy útil acerca de sus estructuras, mecanismos de acción y evolución.

Estructura secundaria

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos o estructura primaria para ser estable, y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa de los aminoácidos.

Los modelos más frecuentes son la alfa-hélice y la conformación beta o lámina plegada. Una variedad de estructura secundaria es la denominada hélice de colágeno, característica de esta proteína.

. Alfa-hélice. En este tipo de estructura, la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono alfa de cada aminoácido.

Esta estructura alfa-hélice se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que lo sigue.

La formación de estos enlaces determina no solo la estabilidad de la estructura, sino también la longitud del paso de rosca, es decir, el avance por vuelta, que es de 0,54 nm.

La rotación se produce hacia la derecha, de forma que cada aminoácido gira 100º con respecto del anterior. Esto implica la presencia de 3,6 residuos aminoácidos por cada vuelta completa.

Al formarse la alfa-hélice, todos los grupos -C=O quedan orientados en la misma dirección, mientras que los -NH se orientan en la dirección contraria y los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la alfa-hélice.

La estabilidad de la alfa-hélice depende de la presencia o no de residuos de prolina o hidroxiprolina, debido a que estos aminoácidos impiden la formación de enlaces de hidrógeno, dando lugar a variaciones de esta estructura con dimensiones diferentes.

. Conformación beta o lámina plegada. Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag, y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace cruzado, confiriendo así gran estabilidad a la estructura.

El plegamiento en acordeón en la lámina plegada es el resultado de la estructura primaria en zigzag de las cadenas individuales.

Las cadenas peptídicas se pueden unir de dos formas distintas: paralela o antiparalela. En la forma paralela, las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, mientras que en la antiparalela se alternan cadenas polipeptídicas en las direcciones N-C y C-N. En ambos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja de forma alterna.

La disposición antiparalela es un poco más compacta que la paralela, y aparece con mayor frecuencia en las proteínas. Cuando existe una gran cantidad de cadenas, se produce un empaquetamiento en varias capas, como ocurre en la fibroína de la seda.

. Hélice de colágeno. Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida.

El colágeno es una proteína compuesta en su mayoría por el aminoácido prolina. Debido a la continua repetición de este aminoácido, la cadena polipeptídica no puede adoptar ninguna de las estructuras anteriores. En su lugar, las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, de forma que se produce una vuelta de hélice por cada tres residuos aminoácidos.

Debido a esta especial disposición, no existen enlaces de hidrógeno intracatenarios, por lo que esta cadena está más extendida que la alfa-hélice; de este modo, cada vuelta de hélice asciende 0,29 nm en lugar de los 0,15 nm de la alfa-hélice.